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技術文獻

兔IgG和鼠IgG的區別

文字:[大][中][小] 2025-3-26    瀏覽次數:174    
      兔抗體分子量不同類型及不同亞型的抗體具有不同的分子量,常見的兔IgG型的在非還原條件下分子量為150 KD,含有兩個重鏈(各約50 KD) 和兩個輕鏈(各約25 KD)。在還原條件下, 重鏈和輕鏈的分子量分別為50和25kD。

      鼠IgG的重鏈都有一個由三個免疫球蛋白結構域組成的穩定區,IgG1穩定區有324個氨基酸,重鏈大約包含450個氨基酸,每條輕鏈(kappa 或lambda)都包含一個穩定的免疫球蛋白結構域和一個可變的免疫球蛋白結構域,其長度大約為211到217個氨基酸。通常IgG的分子量約為150KD。在還原的情況下,每條重鏈約為50KD,每條輕鏈約為25KD。這些結構特點賦予了鼠IgG抗體獨特的功能特性。其重鏈的穩定區,特別是其中的鉸鏈區,不僅增強了抗體的結構穩定性,還允許抗體分子在結合抗原時具有一定的靈活性,這對于適應不同形狀和大小的抗原至關重要。此外,IgG1穩定區中的特定氨基酸序列對于抗體與效應分子的相互作用起著關鍵作用,如Fc受體結合,這決定了IgG1在觸發免疫反應中的效能。

     輕鏈的可變區則高度多樣化,是抗體特異性識別抗原的基礎。通過基因重排形成的龐大可變區庫,使得免疫系統能夠產生針對幾乎任何外來抗原的特異性抗體。輕鏈與重鏈可變區的緊密結合,形成了一個高度特異且親和的抗原結合位點,確保了抗體的高效識別與結合能力。

     值得注意的是,盡管IgG的分子量較大,但其結構設計的精巧使得它能夠在血液中循環而不易被腎臟過濾掉,從而維持了長時間的免疫保護。在疾病診斷與治療領域,鼠IgG及其人源化變體因其良好的穩定性和特異性,被廣泛應用于制備抗體藥物、免疫檢測試劑等,為醫學研究和臨床實踐提供了強有力的工具。檢測試劑等,為醫學研究和臨床實踐提供了強有力的工具。


    綿羊免疫球蛋白(ovine immunoglobulin),IgG可分為IgG1、IgG2和IgG3。IgG抗體亞型是免疫系統中血清免疫球蛋白最豐富的亞型。羊IGG是由B細胞分泌的,存在于血液和細胞外的液體中,可以防止細菌、真菌和病毒引起的感染。


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